Собственные наблюдения и анализ данных литературы - Энзимопатия при алкоголизме

Кроме того, оценка уровня активности и качественно-количественного профиля изоферментов сывороточной (тканевой) ГГТ может использоваться для характеристики феноклассов в популяции, а в сочетании с другими генотипическими признаками - для выделения групп повышенного риска в отношении алкоголизма, сопутствующей ему соматической патологии и ряда заболеваний, связанных с аллергическим компонентом и иммунодефицитным синдромом (Т. Chernobrovkina, I. Arkavy, 1991).

Аспартат- и аланинаминотрансфераза (ACT и АЛТ) - ферменты, катализирующие реакцию переаминирования во всех тканях и органах животных и человека. В 1927 г. D. Needman впервые была открыта реакция трансаминирования, а в 1937 г. А. Е. Браунштей-ном и М. Г. Крицман дана характеристика молекулярного механизма этой реакции, осуществляемой повсеместно специфическими трансаминазами. Ключевым субстратом этих реакций является а-кетоглутаровая кислота, которая акцептирует аминогруппы с аспартата или аланина и переносит их на другую кетокислоту. Посредством переаминирования 80-90 % глутамата окисляется„в митохондриях мозга и 70 % - в митохондриях печени. Оба фермента высокоспецифичны по отношению к соответствующим субстратам, аспартату или аланину. Коферментом реакции является пиридоксальфосфат, который и опосредует перенос аминогруппы с аминокислоты-донора на кетокислоту-акцептор, обеспечивая функционирование постоянного обратимого цикла переами-нирования. Оптимум действия трансаминаз находится в области. рН 7,4. Одним из активаторов реакции является MgS04, ингибиторами - сулема и бутазолидин.

Роль переаминирования в энергетическом и азотном обмене, в осуществлении пластических функций в организме доказана фундаментальными исследованиями. Благодаря трансаминазным реакциям между кетокислотами цикла трикарбоновых кислот Кребса (а-кетоглутаратом и оксалоацетатом) и аминокислотами осуществляется взаимосвязь в обмене белков, липидов и углеводов.

21.11.2017