Высокая концентрация ГГТ в селезенке белых крыс - Энзимопатия при алкоголизме

Каковы возможные здесь точки приложения ГГТ? Участие фермента в судьбе иммунологически активных соединений оправдывает подобную постановку вопроса.

Если действительно ГГТ является регулятором морфофункционального состояния соединительной ткани, то вероятно и включение фермента в иммунологические реакции замедленного и немедленного типа. Так, при гипоактивности ГГТ высвобождаемый в избытке гистамин из лаброцнтов может инициировать процесс деструкции соединительной ткани с усилением распада коллагена и экскреции оксипролина. Кроме того, гистамин, во-первых, может непосредственно стимулировать фибриллогенез и синтез антител из фибрилл, а во-вторых, сам способен образовывать антигено-реактивные комплексы с низкомолекулярными белками и пептидами, возбуждая процессы аутосенсибилизации. В свою очередь, реакции немедленного типа могут опосредоваться «растворимыми» цитоплазматическими и неструктурированными фракциями ГГТ в составе КСС. Как наиболее легкие и подвижные они могут экстренно «мигрировать» к очагу повышенной токсичности (скопления метаболитов) и при достаточной местной концентрации доноров у-глутамилового радикала, быстро и эффективно связывать (инактивировать) токсическое вещество. Идеи существования таких направленных метаболитных потоков и функционирования динамического взаимодействия между «растворимыми» ферментами (путем временных надмолекулярных организаций ферментов) получили развитие в энзимологии в последнее 10-летие (П. Фридрих, 1986).

Будучи сиалопротеидами по природе, субъединицы ГГТ в определенных условиях, вероятно, могут образовывать лиганды с белками или обрывками пептидов и служить собственно антигенами или способствовать антигенообразованию. С одной стороны, ГГТ может представлять собой один из эндогенных субстратов, подвергающихся десиализации этанолом и вовлекающихся таким образом в процессы аутоиммунизации.

22.09.2017